Una macromolècula és una molècula que té un pes molecular elevat. La seva estructura es presenta en forma d'enllaços que es repeteixen repetidament. Considereu les característiques d'aquests compostos, la seva importància per a la vida dels éssers vius.
Característiques de la composició
Les macromolècules biològiques es formen a partir de centenars de milers de petites matèries primeres. Els organismes vius es caracteritzen per tres tipus principals de macromolècules: proteïnes, polisacàrids i àcids nucleics.
Els monòmers inicials d'ells són monosacàrids, nucleòtids i aminoàcids. Una macromolècula és gairebé el 90 per cent de la massa cel·lular. Depenent de la seqüència de residus d'aminoàcids, es forma una molècula de proteïna específica.
El pes molecular elevat són aquelles substàncies que tenen una massa molar superior a 103 Da.
Història del terme
Quan va aparèixer la macromolècula? Aquest concepte va ser introduït pel Premi Nobel de Química Hermann Staudinger l'any 1922.
La bola de polímer es pot veure com un fil embolicat que es va formar per un desenrotllament accidentalper tota la sala de bobines. Aquesta bobina canvia sistemàticament la seva conformació; aquesta és la configuració espacial de la macromolècula. És similar a la trajectòria del moviment brownià.
La formació d'aquesta bobina es produeix pel fet que a una certa distància la cadena de polímer "perd" informació sobre la direcció. Es pot parlar d'una bobina en el cas en què els compostos de molècula alta tenen una longitud molt més llarga que la del fragment estructural.
Configuració global
Una macromolècula és una conformació densa en la qual es pot comparar la fracció de volum d'un polímer amb una unitat. L'estat globular es realitza en aquells casos en què, sota l'acció mútua d'unitats polimèriques individuals entre elles i el medi extern, es produeix una atracció mútua.
Una rèplica de l'estructura d'una macromolècula és aquella part de l'aigua que està incrustada com a element d'aquesta estructura. És l'entorn d'hidratació més proper de la macromolècula.
Caracterització d'una molècula de proteïna
Les macromolècules de proteïnes són substàncies hidròfiles. Quan una proteïna seca es dissol a l'aigua, inicialment s'infla, després s'observa una transició gradual a la solució. Durant la inflamació, les molècules d'aigua penetren a la proteïna, unint la seva estructura amb grups polars. Això afluixa l'empaquetament dens de la cadena polipeptídica. Una molècula de proteïna inflada es considera una solució posterior. Amb la posterior absorció de molècules d'aigua, s'observa la separació de les molècules de proteïnes de la massa total, itambé hi ha un procés de dissolució.
Però la inflor d'una molècula de proteïna no provoca en tots els casos la dissolució. Per exemple, el col·lagen després de l'absorció de les molècules d'aigua es manté en un estat inflat.
Teoria de la hidratació
Els compostos de molècula alta segons aquesta teoria no només s'adsorbeixen, sinó que s'uneixen electrostàticament a molècules d'aigua amb fragments polars de radicals laterals d'aminoàcids que tenen càrrega negativa, així com aminoàcids bàsics que porten càrrega positiva.
L'aigua parcialment hidratada està unida per grups peptídics que formen ponts d'hidrogen amb les molècules d'aigua.
Per exemple, els polipèptids que tenen grups laterals no polars s'inflen. Quan s'uneix als grups peptídics, allunya les cadenes polipeptídiques. La presència de ponts entre cadenes no permet que les molècules de proteïnes es trenquin completament, prenen forma de solució.
L'estructura de les macromolècules es destrueix quan s'escalfa, donant lloc a un trencament i alliberament de cadenes polipeptídiques.
Característiques de la gelatina
La composició química de la gelatina és similar al col·lagen, forma un líquid viscós amb l'aigua. Entre les propietats característiques de la gelatina hi ha la seva capacitat de gelificar.
Aquest tipus de molècules s'utilitzen com a agents hemostàtics i substitutors de plasma. La capacitat de la gelatina per formar gels s'utilitza en la producció de càpsules a la indústria farmacèutica.
Funció de solubilitatmacromolècules
Aquest tipus de molècules tenen una solubilitat diferent a l'aigua. Està determinat per la composició d'aminoàcids. En presència d'aminoàcids polars a l'estructura, la capacitat de dissoldre's en aigua augmenta significativament.
A més, aquesta propietat es veu afectada per la peculiaritat de l'organització de la macromolècula. Les proteïnes globulars tenen una solubilitat més alta que les macromolècules fibril·lars. En el transcurs de nombrosos experiments, es va establir la dependència de la dissolució de les característiques del dissolvent utilitzat.
L'estructura primària de cada molècula de proteïna és diferent, cosa que li dóna propietats individuals. La presència d'enllaços creuats entre cadenes polipeptídiques redueix la solubilitat.
L'estructura primària de les molècules de proteïnes es forma a causa dels enllaços peptídics (amida); quan es destrueix, es produeix la desnaturalització de les proteïnes.
Salat
Per augmentar la solubilitat de les molècules de proteïnes, s'utilitzen solucions de sals neutres. Per exemple, de manera similar, es pot dur a terme la precipitació selectiva de proteïnes, es pot dur a terme el seu fraccionament. El nombre de molècules resultant depèn de la composició inicial de la mescla.
La particularitat de les proteïnes, que s'obtenen per sal, és la preservació de les característiques biològiques després de l'eliminació completa de la sal.
L'essència del procés és l'eliminació per part d'anions i cations de la sal de la closca de la proteïna hidratada, que garanteix l'estabilitat de la macromolècula. El nombre màxim de molècules de proteïnes es sala quan s'utilitzen sulfats. Aquest mètode s'utilitza per purificar i separar macromolècules de proteïnes, ja que són essencialmentdifereixen en la magnitud de la càrrega, els paràmetres de la capa d'hidratació. Cada proteïna té la seva pròpia zona de sal, és a dir, per a això cal seleccionar la sal d'una concentració determinada.
Aminoàcids
Actualment es coneixen uns dos-cents aminoàcids que formen part de les molècules de proteïnes. Segons l'estructura, es divideixen en dos grups:
- proteinogènics, que formen part de macromolècules;
- no proteinogènic, no participa activament en la formació de proteïnes.
Els científics han aconseguit desxifrar la seqüència d'aminoàcids en moltes molècules de proteïnes d'origen animal i vegetal. Entre els aminoàcids que sovint es troben en la composició de les molècules de proteïnes, destaquem serina, glicina, leucina, alanina. Cada biopolímer natural té la seva pròpia composició d'aminoàcids. Per exemple, les protamines contenen aproximadament un 85 per cent d'arginina, però no contenen aminoàcids àcids i cíclics. La fibroïna és una molècula proteica de la seda natural, que conté aproximadament la meitat de la glicina. El col·lagen conté aminoàcids tan rars com la hidroxiprolina, la hidroxilisina, que estan absents en altres macromolècules de proteïnes.
La composició dels aminoàcids està determinada no només per les característiques dels aminoàcids, sinó també per les funcions i el propòsit de les macromolècules de proteïnes. La seva seqüència està determinada pel codi genètic.
Nivells d'organització estructural dels biopolímers
Hi ha quatre nivells: primari, secundari, terciari i també quaternari. Cada estructurahi ha característiques distintives.
L'estructura primària de les molècules de proteïnes és una cadena polipeptídica lineal de residus d'aminoàcids units per enllaços peptídics.
És aquesta estructura la més estable, ja que conté enllaços covalents peptídics entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino d'una altra molècula.
L'estructura secundària implica l'apilament de la cadena polipeptídica amb l'ajuda d'enllaços d'hidrogen en forma helicoïdal.
El tipus terciari de biopolímer s'obté mitjançant l'empaquetament espacial del polipèptid. Subdivideixen formes espirals i en capes plegades d'estructures terciàries.
Les proteïnes globulars tenen una forma el·líptica, mentre que les molècules fibril·lars tenen una forma allargada.
Si una macromolècula només conté una cadena polipeptídica, la proteïna només té una estructura terciària. Per exemple, és una proteïna del teixit muscular (mioglobina) necessària per a la unió d'oxigen. Alguns biopolímers es construeixen a partir de diverses cadenes polipeptídiques, cadascuna de les quals té una estructura terciària. En aquest cas, la macromolècula té una estructura quaternària, formada per diversos glòbuls combinats en una gran estructura. L'hemoglobina es pot considerar l'única proteïna quaternària que conté al voltant d'un 8 per cent d'histidina. És ell qui és un tampó intracel·lular actiu en els eritròcits, que permet mantenir un valor estable de pH sanguini.
Àcids nucleics
Són compostos macromoleculars que estan formats per fragmentsnucleòtids. L'ARN i l'ADN es troben a totes les cèl·lules vives, fan la funció d'emmagatzemar, transmetre i també implementar informació hereditària. Els nucleòtids actuen com a monòmers. Cadascun d'ells conté un residu d'una base nitrogenada, un hidrat de carboni i també àcid fosfòric. Els estudis han demostrat que el principi de complementarietat (complementarietat) s'observa en l'ADN de diferents organismes vius. Els àcids nucleics són solubles en aigua però insolubles en dissolvents orgànics. Aquests biopolímers es destrueixen per l'augment de la temperatura i la radiació ultraviolada.
En lloc d'una conclusió
A més de diverses proteïnes i àcids nucleics, els hidrats de carboni són macromolècules. Els polisacàrids en la seva composició tenen centenars de monòmers, que tenen un agradable gust dolç. Alguns exemples de l'estructura jeràrquica de les macromolècules inclouen molècules enormes de proteïnes i àcids nucleics amb subunitats complexes.
Per exemple, l'estructura espacial d'una molècula de proteïna globular és una conseqüència de l'organització jeràrquica multinivell dels aminoàcids. Hi ha una estreta connexió entre els nivells individuals, els elements d'un nivell superior estan connectats amb les capes inferiors.
Tots els biopolímers fan una funció similar important. Són el material de construcció de les cèl·lules vives, s'encarreguen de l'emmagatzematge i transmissió de la informació hereditària. Cada ésser viu es caracteritza per unes proteïnes específiques, de manera que els bioquímics s'enfronten a una tasca difícil i responsable, resolent la qual salven els organismes vius d'una mort segura.
