La transaminació d'aminoàcids és el procés de transferència intermolecular de la substància inicial del grup amino al cetoàcid sense formació d'amoníac. Considerem amb més detall les característiques d'aquesta reacció, així com el seu significat biològic.
Historial de descobriments
La reacció de transaminació d'aminoàcids va ser descoberta pels químics soviètics Kritzman i Brainstein el 1927. Els científics han treballat en el procés de desaminació de l'àcid glutàmic al teixit muscular i han trobat que a mesura que s'afegeixen àcids pirúvic i glutàmic a l'homogeneïtat del teixit muscular, es formen alanina i àcid α-cetoglutàric. La singularitat del descobriment va ser que el procés no va anar acompanyat de la formació d'amoníac. Durant els experiments, van aconseguir esbrinar que la transaminació dels aminoàcids és un procés reversible.
Quan van procedir les reaccions, es van utilitzar enzims específics com a catalitzadors, que es van anomenar aminoferases (transmaminases).
Funcions del procés
Els aminoàcids implicats en la transaminació poden ser compostos monocarboxílics. En estudis de laboratori, es va trobar que la transaminacióL'asparagina i la glutamina amb cetoàcids es troben en teixits animals.
La participació activa en la transferència del grup amino pren el fosfat de piridoxal, que és un coenzim de les transaminases. En el procés d'interacció, se'n forma fosfat de piridoxamina. Els enzims actuen com a catalitzadors d'aquest procés: oxidasa, piridoxaminasa.
Mecanisme de reacció
La transaminació dels aminoàcids va ser explicada pels científics soviètics Shemyakin i Braunstein. Totes les transaminases tenen el coenzim piridoxal fosfat. Les reaccions de transmissió que accelera són similars en el seu mecanisme. El procés es desenvolupa en dues etapes. En primer lloc, el fosfat de piridoxal pren un grup funcional de l'aminoàcid, donant lloc a la formació de cetoàcid i fosfat de piridoxamina. En la segona etapa, reacciona amb l'α-cetoàcid, el fosfat de piridoxal, el cetoàcid corresponent, es forma com a productes finals. En aquestes interaccions, el fosfat de piridoxal és el portador del grup amino.
La transaminació d'aminoàcids per aquest mecanisme es va confirmar mitjançant mètodes d'anàlisi espectral. Actualment, hi ha noves proves de la presència d'aquest mecanisme en els éssers vius.
Valor en processos d'intercanvi
Quin paper juga la transaminació dels aminoàcids? El valor d'aquest procés és bastant gran. Aquestes reaccions són freqüents en plantes i microorganismes, en teixits animals a causa de la seva alta resistència a productes químics, físics,factors biològics, especificitat estereoquímica absoluta en relació amb els aminoàcids D i L.
El significat biològic de la transaminació dels aminoàcids ha estat analitzat per molts científics. S'ha convertit en objecte d'un estudi detallat dels processos metabòlics dels aminoàcids. En el transcurs de la investigació, es va plantejar una hipòtesi sobre la possibilitat del procés de transaminació d'aminoàcids mitjançant la transdesaminació. Euler va descobrir que als teixits animals només l'àcid L-glutàmic es desamina dels aminoàcids a un ritme elevat, el procés és catalitzat per la glutamat deshidrogenasa.
Els processos de desaminació i transaminació de l'àcid glutàmic són reaccions reversibles.
Importància clínica
Com s'utilitza la transaminació d'aminoàcids? La importància biològica d'aquest procés rau en la possibilitat de realitzar assaigs clínics. Per exemple, el sèrum sanguini d'una persona sana té de 15 a 20 unitats de transaminases. En el cas de lesions de teixit orgànic, s'observa una destrucció cel·lular, que provoca l'alliberament de transaminases a la sang a partir de la lesió.
En el cas d'un infart de miocardi, literalment després de 3 hores, el nivell d'aspartat aminotransferasa augmenta a 500 unitats.
Com s'utilitza la transaminació d'aminoàcids? La bioquímica implica una prova de transaminases, segons els resultats de la qual es diagnostica el pacient, i es seleccionen mètodes efectius per tractar la mal altia identificada.
Els kits especials s'utilitzen amb finalitats diagnòstiques a la clínica de mal altiesSubstàncies químiques per a la detecció ràpida de lactat deshidrogenasa, creatina cinasa i activitat transaminasa.
La hipertransaminasèmia s'observa en mal alties dels ronyons, fetge, pàncrees, així com en cas d'intoxicació aguda per tetraclorur de carboni.
La transaminació i la desaminació d'aminoàcids s'utilitzen en el diagnòstic modern per detectar infeccions hepàtiques agudes. Això es deu a un fort augment de l'alanina aminotransferasa en alguns problemes hepàtics.
Participants en transaminació
L'àcid glutàmic té un paper especial en aquest procés. Una àmplia distribució en teixits vegetals i animals, l'especificitat estereoquímica per als aminoàcids i l'activitat catalítica han fet de les transaminases un objecte d'estudi als laboratoris de recerca. Tots els aminoàcids naturals (excepte la metionina) interaccionen amb l'àcid α-cetoglutàric durant la transaminació, donant lloc a la formació d'àcid ceto i glutàmic. Se sotmet a desaminació sota l'acció de la glutamat deshidrogenasa.
Opcions de desaminació oxidativa
Hi ha tipus directes i indirectes d'aquest procés. La desaminació directa implica l'ús d'un únic enzim com a catalitzador; el producte de reacció és cetoàcid i amoníac. Aquest procés pot procedir de manera aeròbica, suposant la presència d'oxigen, o de forma anaeròbica (sense molècules d'oxigen).
Característiques de la desaminació oxidativa
Les D-oxidases dels aminoàcids actuen com a catalitzadors del procés aeròbic, i les oxidases dels L-aminoàcids actuaran com a coenzims. Aquestes substàncies estan presents al cos humà, però mostren una activitat mínima.
La variant anaeròbica de la desaminació oxidativa és possible per a l'àcid glutàmic, la glutamat deshidrogenasa actua com a catalitzador. Aquest enzim està present als mitocondris de tots els organismes vius.
En la desaminació oxidativa indirecta, es distingeixen dues etapes. En primer lloc, el grup amino es transfereix de la molècula original al compost ceto, es forma un nou ceto i aminoàcids. A més, el cetoesquelet es catabolitza de maneres específiques, participa en el cicle de l'àcid tricarboxílic i la respiració dels teixits, els productes finals seran l'aigua i el diòxid de carboni. En cas de fam, l'esquelet de carboni dels aminoàcids glucogènics s'utilitzarà per formar molècules de glucosa en la gluconeogènesi.
La segona etapa consisteix en l'eliminació del grup amino per desaminació. En el cos humà, un procés similar només és possible per a l'àcid glutàmic. Com a resultat d'aquesta interacció, es formen àcid α-cetoglutàric i amoníac.
Conclusió
La determinació de l'activitat de dos enzims de transaminació de l'aspartat aminotransferasa i l'alanina aminotransferasa ha trobat aplicació en medicina. Aquests enzims poden interactuar de manera reversible amb l'àcid α-cetoglutàric, transferir-hi grups amino funcionals dels aminoàcids,formant compostos cetològics i àcid glutàmic. Malgrat que l'activitat d'aquests enzims augmenta en mal alties del múscul cardíac i del fetge, la màxima activitat es troba en el sèrum sanguini per a l'AST i per a l'ALT en l'hepatitis.
Els aminoàcids són indispensables en la síntesi de molècules de proteïnes, així com en la formació de molts altres compostos biològics actius que poden regular els processos metabòlics de l'organisme: hormones, neurotransmissors. A més, són donants d'àtoms de nitrogen en la síntesi de substàncies que no contenen nitrogen proteic, com la colina, la creatina.
El cetabolisme dels aminoàcids es pot utilitzar com a font d'energia per a la síntesi de l'àcid adenosina trifosfòric. La funció energètica dels aminoàcids és de particular valor en el procés de fam, així com en la diabetis mellitus. El metabolisme dels aminoàcids us permet establir vincles entre nombroses transformacions químiques que es produeixen en un organisme viu.
El cos humà conté uns 35 grams d'aminoàcids lliures i el seu contingut en sang és de 3565 mg/dL. Una gran quantitat d'ells entra al cos a partir dels aliments, a més, es troben en els seus propis teixits, també es poden formar a partir dels hidrats de carboni.
En moltes cèl·lules (excepte els eritròcits) s'utilitzen no només per a la síntesi de proteïnes, sinó també per a la formació de purines, nucleòtids de pirimidins, amines biogèniques, fosfolípids de membrana.
Durant el dia, uns 400 g de compostos proteics es descomponen en aminoàcids al cos humà i el procés invers es produeix aproximadament en la mateixa quantitat.
Teixitles proteïnes no són capaços de fer front als costos dels aminoàcids per a la síntesi d' altres compostos orgànics en el cas del catabolisme.
En el procés d'evolució, la humanitat ha perdut la capacitat de sintetitzar per si mateixa molts aminoàcids, per tant, per tal de proporcionar-los íntegrament al cos, és necessari obtenir aquests compostos que contenen nitrogen dels aliments. Els processos químics en què participen els aminoàcids segueixen sent objecte d'estudi de químics i metges.
