El tipus d'enllaç amida que es produeix durant la formació de proteïnes peptídiques després de les interaccions de dos aminoàcids, aquesta és la resposta a la pregunta de què és un enllaç peptídic.
A partir d'un parell d'aminoàcids apareix un dipèptid, és a dir, una cadena d'aquests aminoàcids, més una molècula d'aigua. Segons el mateix sistema, es generen cadenes més llargues a partir dels aminoàcids dels ribosomes, és a dir, polipèptids i proteïnes.
Propietats de la cadena
Diversos aminoàcids, que són una mena de "material de construcció" de proteïnes, tenen un radical R.
Com amb qualsevol amida, l'enllaç peptídic de la proteïna de la cadena C-N, mitjançant la interacció d'estructures canòniques entre el carboni carbonílic i l'àtom de nitrogen, sol tenir la doble propietat. Això normalment s'expressa en reduir la seva longitud a 1,33 angstroms.
Tot això porta a les conclusions següents:
- C, H, O i N - 4 àtoms connectats, més 2 carbonis a es troben al mateix pla. Grups R d'aminoàcids iels hidrogens de carboni a ja estan fora d'aquesta zona.
- H i O en l'enllaç peptídic dels aminoàcids i els carbonis a del parell d'aminoàcids estan orientats a trans, tot i que l'isòmer trans és més estable. En els L-aminoàcids, els grups R també estan orientats a la trans, que està present en tots els pèptids i proteïnes de la natura.
- La rotació al voltant de la cadena C-N és difícil, la rotació a l'enllaç C-C és més probable.
Per entendre què és un enllaç peptídic, així com per detectar els propis pèptids amb proteïnes i determinar-ne la quantitat en una solució determinada, utilitzeu la reacció del biuret.
Disposicions dels àtoms
La connexió en pèptids proteics és més curta que en altres grups de pèptids, ja que té una característica de doble enllaç parcial. Tenint en compte què és un enllaç peptídic, podem concloure que la seva mobilitat és baixa.
La construcció electrònica de l'enllaç peptídic estableix l'estructura plana sòlida d'un grup de pèptids. Els plans d'aquests grups estan situats en un angle entre ells. L'enllaç entre l'àtom de carboni a i els grups a-carboxil i a-amino pot girar lliurement al llarg del seu eix, alhora que està limitat en mida i naturalesa dels radicals, i això fa possible que la cadena polipeptídica s'estableixi diferents. configuració.
Els enllaços peptídics de les proteïnes, per regla general, es troben en la configuració trans, és a dir, la disposició dels àtoms de carboni a es troba en diferents parts del grup. El resultat és la ubicació dels radicals laterals en els aminoàcids a una distància més llunyana a l'espai els uns dels altres.amic.
Rotura de proteïnes
Quan s'estudia què és un enllaç peptídic, se sol tenir en compte la seva força. Aquestes cadenes no es trenquen per si soles en condicions normals dins de la cèl·lula. És a dir, a una temperatura corporal adequada i un ambient neutre.
En condicions de laboratori, s'estudia la hidròlisi de cadenes peptídiques proteiques en ampolles segellades, dins de les quals hi ha àcid clorhídric concentrat, a una temperatura superior als cent cinc graus centígrads. La hidròlisi completa de proteïnes per alliberar aminoàcids es produeix en unes 24 hores.
En la qüestió de què és un enllaç peptídic dins dels organismes vius, es produeix la ruptura amb la participació de certs enzims proteolítics. Per trobar pèptids i proteïnes en una solució, així com per conèixer la seva quantitat, fan servir el resultat positiu de substàncies que contenen dos o més enllaços peptídics, és a dir, la reacció del biuret.
Substitució d'aminoàcids
Dins de l'hemoglobina S anormal, es van mutar 2 cadenes β, en les quals el glutamat, així com un aminoàcid molt polar carregat negativament en la sisena posició, es van substituir per una valina hidròfoba que contenia radicals.
Dins de l'hemoglobina mutada hi ha una regió que és complementària d'una altra regió amb les mateixes molècules que conté l'aminoàcid alterat. Finalment, les molècules d'hemoglobina "es van enganxar" i van formar llargs agregats fibril·lars que alteren els glòbuls vermells i donen lloc a l'aparició d'un glòbul vermell mutat en forma de mitja lluna..
A l'interior de l'oxihemoglobina S, com a resultat d'un canvi en la conformació de la proteïna, s'emmascara un lloc complementari. La manca d'accés a ella fa impossible que les molècules es connectin entre elles en aquesta oxihemoglobina. Hi ha condicions favorables a la formació d'agregats de HbS. Augmenten les acumulacions de desoxihemoglobina dins de les cèl·lules. Aquests poden incloure:
- hipòxia;
- condicions alpines;
- treball físic;
- vol d'avió.
Anèmia falciforme
Com que els eritròcits en forma de falç tenen una baixa permeabilitat a través dels capil·lars dels teixits, poden bloquejar els vasos sanguinis i, per tant, crear hipòxia local. Això augmentarà l'acumulació de desoxihemoglobina S dins dels glòbuls vermells, així com la velocitat amb què apareixen els agregats d'hemoglobina S i crearà encara més condicions per a la deformació dels glòbuls vermells..
La mal altia de cèl·lules falciformes és una mal altia homozigota recessiva que només es produeix quan els dos pares transmeten un parell de gens de la cadena β mutats. Després de néixer el nadó, la mal altia no es manifesta fins que grans quantitats d'HbF es canvien a HbS. Els pacients presenten símptomes clínics característics de l'anèmia, és a dir: mals de cap i marejos, palpitacions, dificultat per respirar, debilitat davant les infeccions, etc..
