El nostre article estarà dedicat a l'estudi de les propietats de les substàncies que són la base del fenomen de la vida a la Terra. Les molècules de proteïnes estan presents en formes no cel·lulars: virus, formen part del citoplasma i dels orgànuls de les cèl·lules procariotes i nuclears. Juntament amb els àcids nucleics, formen la substància de l'herència: la cromatina i formen els components principals del nucli: els cromosomes. Senyalització, construcció, catalítica, protecció, energia: aquesta és una llista de funcions biològiques que realitzen les proteïnes. Les propietats fisicoquímiques de les proteïnes són la seva capacitat de dissoldre's, precipitar-se i desaparèixer. A més, són capaços de desnaturalitzar-se i són, per la seva naturalesa química, compostos anfòters. Explorem més aquestes propietats de les proteïnes.
Tipus de monòmers proteics
20 tipus d'α-aminoàcids són les unitats estructurals de la proteïna. A més del radical hidrocarbur, contenen NH2- grup amino i COOH-grup carboxil. Els grups funcionals determinen les propietats àcides i bàsiques dels monòmers proteics. Per tant, en química orgànica, els compostos d'aquesta classe s'anomenen substàncies amfòteres. Els ions d'hidrogen del grup carboxil dins de la molècula es poden separar i unir als grups amino. El resultat és una sal interna. Si hi ha diversos grups carboxil presents a la molècula, aleshores el compost serà àcid, com l'àcid glutàmic o aspártic. Si predominen els grups amino, els aminoàcids són bàsics (histidina, lisina, arginina). Amb un nombre igual de grups funcionals, la solució peptídica té una reacció neutra. S'ha establert que la presència dels tres tipus d'aminoàcids afecta les característiques que tindran les proteïnes. Les propietats fisicoquímiques de les proteïnes: solubilitat, pH, càrrega de macromolècules, estan determinades per la proporció d'aminoàcids àcids i bàsics.
Quins factors afecten la solubilitat dels pèptids
Coneixem tots els criteris necessaris dels quals depenen els processos d'hidratació o solvatació de macromolècules proteiques. Aquests són: configuració espacial i pes molecular, determinat pel nombre de residus d'aminoàcids. També té en compte la relació de parts polars i no polars - radicals situats a la superfície de la proteïna a l'estructura terciària i la càrrega total de la macromolècula polipeptídica. Totes les propietats anteriors afecten directament la solubilitat de la proteïna. Mirem-los més de prop.
Glòbuls i la seva capacitat d'hidratació
Si l'estructura externa del pèptid té una forma esfèrica, s'acostuma a parlar de la seva estructura globular. S'estabilitza per hidrogen i enllaços hidrofòbics, així com per les forces d'atracció electrostàtica de parts de càrrega oposada de la macromolècula. Per exemple, l'hemoglobina, que transporta molècules d'oxigen a través de la sang, en la seva forma quaternària està formada per quatre fragments de mioglobina, units per hem. Les proteïnes de la sang com les albúmines, les globulines α i ϒ interactuen fàcilment amb les substàncies del plasma sanguini. La insulina és un altre pèptid globular que regula els nivells de glucosa en sang en mamífers i humans. Les parts hidrofòbiques d'aquests complexos peptídics es troben al centre de l'estructura compacta, mentre que les parts hidròfiles es troben a la seva superfície. Això els proporciona la preservació de les propietats natives en el medi líquid del cos i les combina en un grup de proteïnes solubles en aigua. L'excepció són les proteïnes globulars que formen l'estructura del mosaic de les membranes de les cèl·lules humanes i animals. Estan associats amb glicolípids i són insolubles en el líquid intercel·lular, cosa que garanteix el seu paper de barrera a la cèl·lula.
Pèptids fibrilars
El col·lagen i l'elastina, que formen part de la dermis i determinen la seva fermesa i elasticitat, tenen una estructura filamentosa. Són capaços d'estirar-se, canviant la seva configuració espacial. La fibroïna és una proteïna de seda natural produïda per les larves de cuc de seda. Conté fibres estructurals curtes, formades per aminoàcids amb una petita massa i longitud molecular. Aquests són, en primer lloc, serina, alanina i glicina. SevaLes cadenes polipeptídiques estan orientades a l'espai en direccions vertical i horitzontal. La substància pertany als polipèptids estructurals i té una forma en capes. A diferència dels polipèptids globulars, la solubilitat d'una proteïna formada per fibrils és molt baixa, ja que els radicals hidrofòbics dels seus aminoàcids es troben a la superfície de la macromolècula i repel·leixen les partícules de dissolvent polar.
Queratines i característiques de la seva estructura
Tenint en compte el grup de proteïnes estructurals de forma fibril·lar, com la fibroïna i el col·lagen, cal detenir-nos en un grup més de pèptids àmpliament distribuïts a la natura: les queratines. Serveixen com a base per a parts del cos humà i animal com el cabell, les ungles, les plomes, la llana, les peülles i les urpes. Què és la queratina pel que fa a la seva estructura bioquímica? S'ha establert que hi ha dos tipus de pèptids. El primer té la forma d'una estructura secundària en espiral (α-queratina) i és la base del cabell. L' altre està representat per fibrilles en capes més rígides: aquesta és la β-queratina. Es pot trobar a les parts dures del cos dels animals: peülles, becs d'ocells, escates de rèptils, urpes de mamífers depredadors i ocells. Què és la queratina, a partir del fet que els seus aminoàcids, com la valina, la fenilalanina, la isoleucina, contenen un gran nombre de radicals hidrofòbics? És una proteïna insoluble en aigua i altres dissolvents polars que realitza funcions protectores i estructurals.
Efecte del pH del medi sobre la càrrega del polímer proteic
Abans hem esmentat que els grups funcionals de proteïnesmonòmers - aminoàcids, determinen les seves propietats. Ara afegim que la càrrega del polímer també depèn d'ells. Els radicals iònics -grups carboxil d'àcids glutàmics i aspártics i grups amino d'arginina i histidina- afecten la càrrega global del polímer. També es comporten de manera diferent en solucions àcides, neutres o alcalines. La solubilitat de la proteïna també depèn d'aquests factors. Així, a pH <7, la solució conté una concentració excessiva de protons d'hidrogen, que inhibeixen la descomposició del carboxil, de manera que augmenta la càrrega positiva total de la molècula de proteïna.
L'acumulació de cations a la proteïna també augmenta en el cas d'un medi de solució neutre i amb un excés de monòmers d'arginina, histidina i lisina. En un entorn alcalí, la càrrega negativa de la molècula polipeptídica augmenta, ja que l'excés d'ions d'hidrogen es gasta en la formació de molècules d'aigua mitjançant la unió de grups hidroxil.
Factors que determinen la solubilitat de les proteïnes
Imaginem una situació en què el nombre de càrregues positives i negatives d'una hèlix proteica sigui el mateix. El pH del medi en aquest cas s'anomena punt isoelèctric. La càrrega total de la macromolècula peptídica esdevé zero i la seva solubilitat en aigua o un altre dissolvent polar serà mínima. Les disposicions de la teoria de la dissociació electrolítica estableixen que la solubilitat d'una substància en un dissolvent polar que consisteix en dipols serà com més alta, més polaritzades estiguin les partícules del compost dissolt. També expliquen els factors que determinen la solubilitatproteïnes: el seu punt isoelèctric i la dependència de la hidratació o solvatació del pèptid de la càrrega total de la seva macromolècula. La majoria dels polímers d'aquesta classe contenen un excés de grups -COO- i tenen propietats lleugerament àcides. Una excepció seran les proteïnes i pèptids de membrana esmentats anteriorment que formen part de la substància nuclear de l'herència: la cromatina. Aquestes últimes s'anomenen histones i tenen propietats bàsiques pronunciades a causa de la presència d'un gran nombre de grups amino a la cadena del polímer.
Comportament de les proteïnes en un camp elèctric
A efectes pràctics, sovint es fa necessari separar, per exemple, les proteïnes de la sang en fraccions o macromolècules individuals. Per fer-ho, podeu utilitzar la capacitat de les molècules de polímer carregades per moure's a una certa velocitat cap als elèctrodes en un camp elèctric. Una solució que conté pèptids de diferent massa i càrrega es col·loca sobre un suport: paper o gel especial. En fer passar impulsos elèctrics, per exemple, a través d'una porció de plasma sanguini, s'obtenen fins a 18 fraccions de proteïnes individuals. Entre ells: tot tipus de globulines, així com la proteïna albúmina, que no només és el component més important (representa fins al 60% de la massa de pèptids del plasma sanguini), sinó que també té un paper central en els processos d'osmosi. i circulació sanguínia.
Com afecta la concentració de sal la solubilitat de les proteïnes
La capacitat dels pèptids per formar no només gels, escumes i emulsions, sinó també solucions és una propietat important que reflecteix les seves característiques fisicoquímiques. Per exemple, estudiat anteriormentles albúmines que es troben a l'endosperma de les llavors de cereals, la llet i el sèrum sanguini formen ràpidament solucions aquoses amb una concentració de sals neutres, com el clorur de sodi, en el rang del 3 al 10 per cent. Utilitzant l'exemple de les mateixes albúmines, es pot esbrinar la dependència de la solubilitat de les proteïnes de la concentració de sal. Es dissolen bé en una solució insaturada de sulfat d'amoni, i en una solució sobresaturada precipiten de manera reversible i, amb una nova disminució de la concentració de sal afegint una porció d'aigua, restitueixen la seva capa d'hidratació.
Salat
Les reaccions químiques descrites anteriorment dels pèptids amb solucions de sals formades per àcids forts i àlcalis s'anomenen s alting out. Es basa en el mecanisme d'interacció de grups funcionals carregats de la proteïna amb ions de sal - cations metàl·lics i anions de residus àcids. Acaba amb una pèrdua de càrrega a la molècula peptídica, una disminució de la seva closca d'aigua i l'adhesió de partícules de proteïnes. Com a resultat, es precipiten, cosa que parlarem més endavant.
Precipitació i desnaturalització
L'acetona i l'alcohol etílic destrueixen la closca d'aigua que envolta la proteïna a l'estructura terciària. Tanmateix, això no va acompanyat de la neutralització de la càrrega total. Aquest procés s'anomena precipitació, la solubilitat de la proteïna es redueix dràsticament, però no acaba amb la desnaturalització.
Les molècules de pèptids en el seu estat natiu són molt sensibles a molts paràmetres ambientals, per exemple, atemperatura i concentració de compostos químics: sals, àcids o àlcalis. L'enfortiment de l'acció d'aquests dos factors en el punt isoelèctric condueix a la destrucció completa dels enllaços intramoleculars estabilitzadors (ponts disulfur, enllaços peptídics), covalents i enllaços d'hidrogen del polipèptid. Especialment ràpidament en aquestes condicions, els pèptids globulars es desnaturalitzen, mentre perden completament les seves propietats fisicoquímiques i biològiques.
