Milions de reaccions químiques tenen lloc a la cèl·lula de qualsevol organisme viu. Cadascun d'ells té una gran importància, per això és important mantenir la velocitat dels processos biològics a un alt nivell. Gairebé totes les reaccions estan catalitzades pel seu propi enzim. Què són els enzims? Quin és el seu paper a la gàbia?
Enzims. Definició
El terme "enzim" prové del llatí fermentum - llevat. També es poden anomenar enzims, del grec en zyme, "en llevat".
Els enzims són substàncies biològicament actives, de manera que qualsevol reacció que tingui lloc en una cèl·lula no pot prescindir de la seva participació. Aquestes substàncies actuen com a catalitzadors. En conseqüència, qualsevol enzim té dues propietats principals:
1) L'enzim accelera la reacció bioquímica, però no es consumeix.
2) El valor de la constant d'equilibri no canvia, sinó que només accelera l'assoliment d'aquest valor.
Els enzims acceleren les reaccions bioquímiques mil vegades, i en alguns casos un milió de vegades. Això vol dir que en absència d'un aparell enzimàtic, tots els processos intracel·lulars pràcticament s'aturaran i la cèl·lula morirà. Per tant, el paper dels enzims com a substàncies biològicament actives és excel·lent.
La diversitat d'enzims permet diversificar la regulació del metabolisme cel·lular. En qualsevol cascada de reaccions hi participen molts enzims de diferents classes. Els catalitzadors biològics són altament selectius a causa de la conformació específica de la molècula. Com que els enzims en la majoria dels casos són de naturalesa proteica, es troben en una estructura terciària o quaternària. Això s'explica de nou per l'especificitat de la molècula.
Funcions dels enzims a la cèl·lula
La tasca principal d'un enzim és accelerar la reacció corresponent. Qualsevol cascada de processos, des de la descomposició del peròxid d'hidrogen fins a la glucòlisi, requereix la presència d'un catalitzador biològic.
El funcionament correcte dels enzims s'aconsegueix mitjançant una alta especificitat per a un substrat determinat. Això vol dir que un catalitzador només pot accelerar una determinada reacció i cap altra, fins i tot una de molt semblant. Segons el grau d'especificitat, es distingeixen els següents grups d'enzims:
1) Enzims amb especificitat absoluta, quan només es catalitza una única reacció. Per exemple, la col·lagenasa descompon el col·lagen i la m altasa descompon la m altosa.
2) Enzims amb relativa especificitat. Això inclou substàncies que poden catalitzar una classe determinada de reaccions, com ara la divisió hidrolítica.
El treball d'un biocatalitzador comença des del moment en què el seu centre actiu s'uneix al substrat. En aquest cas, es parla d'una interacció complementària com un pany i una clau. Es refereix a la coincidència total de la forma del centre actiu amb el substrat, que permet accelerar la reacció.
El següent pas és la pròpia reacció. La seva velocitat augmenta per l'acció del complex enzimàtic. Al final, obtenim un enzim que s'associa amb els productes de la reacció.
L'etapa final és el despreniment dels productes de la reacció de l'enzim, després del qual el centre actiu torna a quedar lliure per al següent treball.
Esquemàticament, el treball de l'enzim en cada etapa es pot escriure de la següent manera:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P on S és el substrat, E és l'enzim i P és el producte.
Classificació d'enzims
Al cos humà, pots trobar una gran quantitat d'enzims. Es va sistematitzar tots els coneixements sobre les seves funcions i el seu treball i, com a resultat, va aparèixer una única classificació, gràcies a la qual és fàcil determinar a què es destina aquest o aquell catalitzador. Aquí teniu les 6 classes principals d'enzims, així com exemples d'alguns dels subgrups.
oxidoreductases
Els enzims d'aquesta classe catalitzen les reaccions redox. Hi ha 17 subgrups en total. Les oxidoreductases solen tenir una part no proteica, representada per una vitamina o hem.
Els subgrups següents es troben sovint entre les oxidoreductases:
a) Deshidrogenases. La bioquímica dels enzims deshidrogenases consisteix en l'eliminació d'àtoms d'hidrogen i la seva transferència a un altre substrat. Aquest subgrup es troba més sovint en reaccions respiratòries,fotosíntesi. La composició de les deshidrogenases conté necessàriament un coenzim en forma de NAD/NADP o flavoproteïnes FAD/FMN. Sovint hi ha ions metàl·lics. Alguns exemples inclouen enzims com ara la citocrom reductasa, la piruvat deshidrogenasa, la isocitrat deshidrogenasa i molts enzims hepàtics (lactat deshidrogenasa, glutamat deshidrogenasa, etc.).
b) Oxidasa. Una sèrie d'enzims catalitzen l'addició d'oxigen a l'hidrogen, de manera que els productes de reacció poden ser aigua o peròxid d'hidrogen (H20, H2 0 2). Exemples d'enzims: citocrom oxidasa, tirosinasa.
c) Les peroxidases i la catalasa són enzims que catalitzen la descomposició de H2O2 en oxigen i aigua.
d) Oxigenases. Aquests biocatalitzadors acceleren l'addició d'oxigen al substrat. La dopamina hidroxilasa és un exemple d'aquests enzims.
2. Transferases.
La tasca dels enzims d'aquest grup és transferir radicals de la substància donant a la substància receptora.
a) Metiltransferasa. Les ADN metiltransferases són els principals enzims que controlen el procés de replicació de l'ADN. La metilació dels nucleòtids té un paper important en la regulació de la funció dels àcids nucleics.
b) Aciltransferases. Els enzims d'aquest subgrup transporten el grup acil d'una molècula a una altra. Exemples d'aciltransferases: lecitincolesterol aciltransferasa (transfereix un grup funcional d'un àcid gras al colesterol), lisofosfatidilcolina aciltransferasa (el grup acil es transfereix a la lisofosfatidilcolina).
c) Les aminotransferases són enzims que intervenen en la conversió d'aminoàcids. Exemples d'enzims: alanina aminotransferasa, que catalitza la síntesi d'alanina a partir de piruvat i glutamat per transferència de grups amino.
d) Fosfotransferases. Els enzims d'aquest subgrup catalitzen l'addició d'un grup fosfat. Un altre nom per a les fosfotransferases, quinases, és molt més comú. En són exemples els enzims com les hexocinases i les aspartat cinases, que afegeixen residus de fòsfor a les hexoses (la majoria de vegades glucosa) i a l'àcid aspártic, respectivament.
3. Les hidrolases són una classe d'enzims que catalitzen la ruptura dels enllaços en una molècula, seguida de l'addició d'aigua. Les substàncies que pertanyen a aquest grup són els principals enzims de la digestió.
a) Esterases: trenquen els enllaços eteris. Un exemple són les lipases, que descomponen els greixos.
b) Glicosidases. La bioquímica dels enzims d'aquesta sèrie consisteix en la destrucció dels enllaços glicosídics dels polímers (polisacàrids i oligosacàrids). Exemples: amilasa, sacarasa, m altasa.
c) Les peptidases són enzims que catalitzen la descomposició de proteïnes en aminoàcids. Les peptidases inclouen enzims com ara pepsines, tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa.
d) Amidases - enllaços amida dividits. Exemples: arginasa, ureasa, glutaminasa, etc. Molts enzims amidases es produeixen al cicle de l'ornitina.
4. Les liases són enzims de funció similar a les hidrolases, però, l'aigua no es consumeix durant la ruptura dels enllaços de les molècules. Els enzims d'aquesta classe sempre contenen una part no proteica, per exemple, en forma de vitamines B1 o B6.
a) Descarboxilasas. Aquests enzims actuen sobre l'enllaç C-C. En són exemplesserveixen com a glutamat descarboxilasa o piruvat descarboxilasa.
b) Les hidratases i les deshidratases són enzims que catalitzen la reacció de divisió d'enllaços C-O.
c) Amidina-liases: destrueixen els enllaços C-N. Exemple: arginina succinat liasa.
d) P-O liasa. Aquests enzims, per regla general, escinden el grup fosfat de la substància substrat. Exemple: adenilat ciclasa.
La bioquímica dels enzims es basa en la seva estructura
Les habilitats de cada enzim estan determinades per la seva estructura individual i única. Un enzim és abans que res una proteïna, i la seva estructura i grau de plegament tenen un paper decisiu a l'hora de determinar la seva funció.
Cada biocatalitzador es caracteritza per la presència d'un centre actiu, que, al seu torn, es divideix en diverses àrees funcionals independents:
1) El centre catalític és una regió especial de la proteïna, a través de la qual l'enzim s'uneix al substrat. Depenent de la conformació de la molècula de proteïna, el centre catalític pot adoptar diverses formes, que s'han d'ajustar al substrat de la mateixa manera que un pany d'una clau. Una estructura tan complexa explica per què la proteïna enzimàtica es troba en un estat terciari o quaternari.
2) Centre d'adsorció: actua com a "titular". Aquí, en primer lloc, hi ha una connexió entre la molècula de l'enzim i la molècula del substrat. Tanmateix, els enllaços formats pel centre d'adsorció són molt febles, la qual cosa significa que la reacció catalítica és reversible en aquesta etapa.
3) Els centres al·lostèrics es poden localitzar comal lloc actiu i a tota la superfície de l'enzim en conjunt. La seva funció és regular el funcionament de l'enzim. La regulació es produeix amb l'ajuda de molècules inhibidores i molècules activadores.
Les proteïnes activadores, que s'uneixen a la molècula enzimàtica, acceleren el seu treball. Els inhibidors, per contra, inhibeixen l'activitat catalítica, i això es pot produir de dues maneres: o bé la molècula s'uneix al lloc al·lostèric a la regió del lloc actiu de l'enzim (inhibició competitiva), o s'uneix a una altra regió de la proteïna. (inhibició no competitiva). La inhibició competitiva es considera més eficaç. Després de tot, això tanca el lloc per unir el substrat a l'enzim, i aquest procés només és possible en el cas de la coincidència gairebé completa de la forma de la molècula inhibidora i el centre actiu.
Un enzim sovint consisteix no només en aminoàcids, sinó també en altres substàncies orgàniques i inorgàniques. En conseqüència, l'apoenzim s'aïlla: la part proteica, el coenzim - la part orgànica i el cofactor - la part inorgànica. El coenzim pot estar representat per hidrats de carboni, greixos, àcids nucleics, vitamines. Al seu torn, el cofactor són més sovint ions metàl·lics auxiliars. L'activitat dels enzims ve determinada per la seva estructura: substàncies addicionals que componen la composició canvien les propietats catalitzadores. Diversos tipus d'enzims són el resultat d'una combinació de tots els factors complexos de formació anteriors.
Regulació d'enzims
Els enzims com a substàncies biològicament actives no sempre són necessaris per al cos. La bioquímica dels enzims és tal que poden danyar una cèl·lula viva en cas de catàlisi excessiva. Per prevenir els efectes nocius dels enzims sobre el cos, cal regular-ne d'alguna manera el treball.
T. Com que els enzims són de naturalesa proteica, es destrueixen fàcilment a altes temperatures. El procés de desnaturalització és reversible, però pot afectar significativament el funcionament de les substàncies.
pH també té un paper important en la regulació. L'activitat més alta dels enzims, per regla general, s'observa a valors de pH neutres (7,0-7,2). També hi ha enzims que funcionen només en un ambient àcid o només en un alcalí. Així, en els lisosomes cel·lulars, es manté un pH baix, en el qual l'activitat dels enzims hidrolítics és màxima. Si accidentalment entren al citoplasma, on l'entorn ja està més a prop del neutre, la seva activitat disminuirà. Aquesta protecció contra l'"autoalimentació" es basa en les peculiaritats del treball de les hidrolases.
Val la pena esmentar la importància del coenzim i el cofactor en la composició dels enzims. La presència de vitamines o ions metàl·lics afecta significativament el funcionament de determinats enzims específics.
Nomenclatura enzimàtica
Tots els enzims del cos s'acostumen a anomenar en funció de la seva pertinença a qualsevol de les classes, així com del substrat amb el qual reaccionen. De vegades, segons la nomenclatura sistemàtica, no s'utilitzen un, sinó dos substrats al nom.
Exemples de noms d'alguns enzims:
- Enzims hepàtics: lactat-deshidrogenasa, glutamat deshidrogenasa.
- Nom sistemàtic complet de l'enzim: lactat-NAD+-oxidoreduct-asa.
També hi ha noms trivials que no s'adhereixen a les normes de nomenclatura. Alguns exemples són els enzims digestius: tripsina, quimotripsina, pepsina.
Procés de síntesi d'enzims
Les funcions dels enzims es determinen a nivell genètic. Com que una molècula és en general una proteïna, la seva síntesi repeteix exactament els processos de transcripció i traducció.
La síntesi d'enzims es produeix segons l'esquema següent. En primer lloc, es llegeix informació sobre l'enzim desitjat de l'ADN, com a resultat del qual es forma l'ARNm. L'ARN missatger codifica tots els aminoàcids que formen l'enzim. La regulació dels enzims també es pot produir a nivell d'ADN: si el producte de la reacció catalitzada és suficient, la transcripció gènica s'atura i viceversa, si hi ha necessitat d'un producte, s'activa el procés de transcripció.
Després que l'ARNm hagi entrat al citoplasma de la cèl·lula, comença la següent etapa: la traducció. Als ribosomes del reticle endoplasmàtic es sintetitza una cadena primària, formada per aminoàcids connectats per enllaços peptídics. Tanmateix, la molècula de proteïna de l'estructura primària encara no pot realitzar les seves funcions enzimàtiques.
L'activitat dels enzims depèn de l'estructura de la proteïna. En el mateix RE es produeix una torsió de proteïnes, com a conseqüència de la qual cosa es formen primer estructures secundàries i després terciàries. La síntesi d'alguns enzims s'atura ja en aquesta etapa, però, per activar l'activitat catalítica, sovint és necessariaddició de coenzim i cofactor.
En determinades zones del reticle endoplasmàtic s'hi adhereixen els components orgànics de l'enzim: monosacàrids, àcids nucleics, greixos, vitamines. Alguns enzims no poden funcionar sense la presència d'un coenzim.
El cofactor té un paper crucial en la formació de l'estructura quaternària de la proteïna. Algunes funcions dels enzims només estan disponibles quan la proteïna arriba a l'organització del domini. Per tant, la presència d'una estructura quaternària és molt important per a ells, en la qual l'enllaç de connexió entre diversos glòbuls de proteïnes és un ió metàl·lic.
Múltiples formes d'enzims
Hi ha situacions en què cal tenir diversos enzims que catalitzin la mateixa reacció, però que es diferencien entre si en alguns paràmetres. Per exemple, un enzim pot treballar a 20 graus, però a 0 graus ja no podrà realitzar les seves funcions. Què hauria de fer un organisme viu en una situació així a temperatures ambient baixes?
Aquest problema es resol fàcilment amb la presència de diversos enzims alhora, que catalitzen la mateixa reacció, però que operen en condicions diferents. Hi ha dos tipus de múltiples formes d'enzims:
- Isoenzims. Aquestes proteïnes estan codificades per gens diferents, consten de diferents aminoàcids, però catalitzen la mateixa reacció.
- Formes de plural veritables. Aquestes proteïnes es transcriuen a partir del mateix gen, però els pèptids es modifiquen als ribosomes. La sortida són diverses formes del mateix enzim.
BCom a resultat, el primer tipus de formes múltiples es forma a nivell genètic, mentre que el segon tipus es forma a nivell post-traduccional.
Importància dels enzims
L'ús d'enzims en medicina es redueix a l'alliberament de nous fàrmacs, en els quals les substàncies ja es troben en les quantitats adequades. Els científics encara no han trobat la manera d'estimular la síntesi dels enzims que f alten al cos, però avui dia hi ha medicaments que poden compensar temporalment la seva deficiència.
Diferents enzims de la cèl·lula catalitzen una gran varietat de reaccions que mantenen la vida. Un d'aquests enismes són representants del grup de nucleases: endonucleases i exonucleases. La seva feina és mantenir un nivell constant d'àcids nucleics a la cèl·lula, eliminant l'ADN i l'ARN danyats.
No t'oblidis d'un fenomen com la coagulació de la sang. En ser una mesura de protecció eficaç, aquest procés està sota el control d'una sèrie d'enzims. La principal és la trombina, que converteix la proteïna inactiva fibrinogen en fibrina activa. Els seus fils creen una mena de xarxa que obstrueix el lloc dels danys al vas, evitant així una pèrdua excessiva de sang.
Els enzims s'utilitzen en l'elaboració del vi, l'elaboració de cervesa, l'obtenció de molts productes làctics fermentats. El llevat es pot utilitzar per produir alcohol a partir de la glucosa, però n'hi ha prou amb un extracte per a l'èxit d'aquest procés.
Fets interessants que no sabíeu
- Tots els enzims del cos tenen una massa enorme, des de 5000 fins a1000000 Sí. Això es deu a la presència de proteïnes a la molècula. Per comparar: el pes molecular de la glucosa és de 180 Da i el diòxid de carboni només és de 44 Da.
- Fins ara, s'han descobert més de 2000 enzims que s'han trobat a les cèl·lules de diversos organismes. Tanmateix, la majoria d'aquestes substàncies encara no s'entenen del tot.
: l'activitat enzimàtica s'utilitza per produir detergents eficaços per a la roba. Aquí, els enzims fan el mateix paper que en el cos: descomponen la matèria orgànica, i aquesta propietat ajuda en la lluita contra les taques. Es recomana utilitzar una neteja en pols similar a una temperatura no superior a 50 graus, en cas contrari es pot produir el procés de desnaturalització.
- Segons les estadístiques, el 20% de les persones a tot el món pateixen una manca d'algun dels enzims.
- Les propietats dels enzims es coneixen des de fa molt de temps, però només l'any 1897 la gent es va adonar que no el llevat en si, sinó l'extracte de les seves cèl·lules es pot utilitzar per fermentar el sucre en alcohol.
