Com sabeu, les proteïnes són la base de l'origen de la vida al nostre planeta. Segons la teoria d'Oparin-Haldane, va ser la gota coacervat, formada per molècules peptídiques, la que es va convertir en la base del naixement dels éssers vius. Això està fora de dubte, perquè l'anàlisi de la composició interna de qualsevol representant de la biomassa mostra que aquestes substàncies es troben en tot: plantes, animals, microorganismes, fongs, virus. A més, són molt diversos i de naturalesa macromolecular.
Aquestes estructures tenen quatre noms, tots són sinònims:
- proteïnes;
- proteïnes;
- polipèptids;
- pèptids.
Molècules de proteïnes
El seu nombre és realment incalculable. A més, totes les molècules de proteïnes es poden dividir en dos grans grups:
- simple: consisteix només en seqüències d'aminoàcids connectades per enllaços peptídics;
- complex: l'estructura i l'estructura de la proteïna es caracteritzen per grups protolítics (pròtesis) addicionals, també anomenats cofactors.
Al mateix temps, les molècules complexes també tenen la seva pròpia classificació.
Gradació de pèptids complexos
- Les glicoproteïnes són compostos estretament relacionats de proteïnes i carbohidrats. a l'estructura de la molèculaels grups protèsics de mucopolisacàrids estan entrellaçats.
- Les lipoproteïnes són un compost complex de proteïnes i lípids.
- Metalproteïnes: els ions metàl·lics (ferro, manganès, coure i altres) actuen com a grup prostètic.
- Nucleoproteïnes: la connexió de proteïnes i àcids nucleics (ADN, ARN).
- Fosfoproteïnes: la conformació d'una proteïna i un residu d'àcid ortofosfòric.
- Cromoproteïnes: molt semblant a les metaloproteïnes, però, l'element que forma part del grup prostètic és un complex de colors sencer (vermell - hemoglobina, verd - clorofil·la, etc.).
Cada grup considerat té una estructura i propietats diferents de les proteïnes. Les funcions que fan també varien segons el tipus de molècula.
Estructura química de les proteïnes
Des d'aquest punt de vista, les proteïnes són una cadena llarga i massiva de residus d'aminoàcids interconnectats per enllaços específics anomenats enllaços peptídics. De les estructures laterals dels àcids surten branques - radicals. Aquesta estructura de la molècula va ser descoberta per E. Fischer a principis del segle XXI.
Més endavant, les proteïnes, l'estructura i les funcions de les proteïnes es van estudiar amb més detall. Va quedar clar que només hi ha 20 aminoàcids que formen l'estructura del pèptid, però es poden combinar de diverses maneres. D'aquí la diversitat d'estructures polipeptídiques. A més, en el procés de vida i el rendiment de les seves funcions, les proteïnes són capaces de patir una sèrie de transformacions químiques. Com a resultat, canvien l'estructura, i una completament novatipus de connexió.
Per trencar l'enllaç peptídic, és a dir, trencar la proteïna, l'estructura de les cadenes, cal triar condicions molt dures (l'acció de les altes temperatures, àcids o àlcalis, un catalitzador). Això es deu a l' alta resistència dels enllaços covalents a la molècula, és a dir, al grup peptídic.
La detecció de l'estructura de la proteïna al laboratori es realitza mitjançant la reacció biuret - exposició del polipèptid a hidròxid de coure (II) acabat de precipitar. El complex del grup de pèptids i l'ió de coure donen un color porpra brillant.
Hi ha quatre organitzacions estructurals principals, cadascuna de les quals té les seves pròpies característiques estructurals de les proteïnes.
Nivells d'organització: estructura primària
Com s'ha esmentat anteriorment, un pèptid és una seqüència de residus d'aminoàcids amb o sense inclusions, coenzims. Així que el nom principal és una estructura de la molècula, que és natural, natural, és realment aminoàcids connectats per enllaços peptídics, i res més. És a dir, un polipèptid d'estructura lineal. Al mateix temps, les característiques estructurals de les proteïnes d'aquest pla són que aquesta combinació d'àcids és decisiva per al desenvolupament de les funcions d'una molècula proteica. A causa de la presència d'aquestes característiques, és possible no només identificar el pèptid, sinó també predir les propietats i el paper d'un totalment nou, encara no descobert. Exemples de pèptids amb una estructura primària natural són la insulina, la pepsina, la quimotripsina i altres.
Conformació secundària
L'estructura i les propietats de les proteïnes d'aquesta categoria estan canviant una mica. Aquesta estructura es pot formar inicialment a partir de la natura o quan s'exposa a hidròlisi dura primària, temperatura o altres condicions.
Aquesta conformació té tres varietats:
- Bobines llises, regulars i estereoregulars construïdes a partir de residus d'aminoàcids que es giren al voltant de l'eix principal de la connexió. Es mantenen units només per ponts d'hidrogen que es produeixen entre l'oxigen d'un grup peptídic i l'hidrogen d'un altre. A més, l'estructura es considera correcta a causa del fet que els girs es repeteixen uniformement cada 4 enllaços. Aquesta estructura pot ser esquerrana o dretana. Però en la majoria de proteïnes conegudes, predomina l'isòmer dextrogir. Aquestes conformacions s'anomenen estructures alfa.
- La composició i l'estructura de les proteïnes del tipus següent difereix de l'anterior en què els enllaços d'hidrogen no es formen entre residus situats l'un al costat de l' altre a un costat de la molècula, sinó entre d' altres significativament allunyats, i a una posició suficient. gran distància. Per aquest motiu, tota l'estructura pren la forma de diverses cadenes polipeptídiques ondulades i serpentines. Hi ha una característica que ha de presentar una proteïna. L'estructura dels aminoàcids a les branques ha de ser el més curta possible, com la glicina o l'alanina, per exemple. Aquest tipus de conformació secundària s'anomena fulles beta per la seva capacitat d'unir-se per formar una estructura comuna.
- La biologia es refereix al tercer tipus d'estructura de proteïnes com afragments complexos, dispersos i desordenats que no tenen estereoregularitat i són capaços de canviar l'estructura sota la influència de condicions externes.
No s'han identificat exemples de proteïnes naturals.
Educació terciària
Aquesta és una conformació força complexa anomenada "glòbul". Què és aquesta proteïna? La seva estructura es basa en l'estructura secundària, però s'afegeixen nous tipus d'interaccions entre els àtoms de les agrupacions, i tota la molècula sembla plegar-se, centrant-se així en el fet que els grups hidròfils es dirigeixen a l'interior del glòbul, i els grups hidrofòbics. es dirigeixen cap a fora.
Això explica la càrrega de la molècula de proteïna en solucions col·loïdals d'aigua. Quins tipus d'interaccions hi ha?
- Enllaços d'hidrogen: es mantenen sense canvis entre les mateixes parts que a l'estructura secundària.
- Interaccions hidròfobes (hidròfiles): es produeixen quan un polipèptid es dissol a l'aigua.
- Atracció iònica: formada entre grups de càrrega oposada de residus d'aminoàcids (radicals).
- Interaccions covalents - capaços de formar-se entre llocs àcids específics - molècules de cisteïna, o millor dit, les seves cues.
Així, la composició i l'estructura de les proteïnes amb una estructura terciària es poden descriure com cadenes polipeptídiques plegades en glòbuls, que mantenen i estabilitzen la seva conformació a causa de diversos tipus d'interaccions químiques. Exemples d'aquests pèptids:fosfoglicerat quenasa, ARNt, alfa-queratina, fibroïna de seda i altres.
Estructura quadraternària
Aquest és un dels glòbuls més complexos que formen les proteïnes. L'estructura i les funcions de les proteïnes d'aquest tipus són molt versàtils i específiques.
Què és aquesta conformació? Es tracta de diverses (en alguns casos desenes) cadenes polipeptídiques grans i petites que es formen independentment les unes de les altres. Però aleshores, a causa de les mateixes interaccions que vam considerar per a l'estructura terciària, tots aquests pèptids es retorcen i s'entrellacen entre ells. D'aquesta manera s'obtenen glòbuls conformacionals complexos, que poden contenir àtoms metàl·lics, grups lipídics i grups carbohidrats. Exemples d'aquestes proteïnes: ADN polimerasa, closca de proteïnes del virus del tabac, hemoglobina i altres.
Totes les estructures peptídiques que hem considerat tenen mètodes d'identificació propis al laboratori, basats en les possibilitats modernes d'utilitzar la cromatografia, la centrifugació, la microscòpia electrònica i òptica i les altes tecnologies informàtiques.
Funcions realitzades
L'estructura i la funció de les proteïnes estan estretament correlacionades entre si. És a dir, cada pèptid té un paper determinat, únic i específic. També hi ha aquells que són capaços de realitzar diverses operacions significatives en una cèl·lula viva alhora. Tanmateix, és possible expressar de forma generalitzada les principals funcions de les molècules de proteïnes en els organismes dels éssers vius:
- Suport al moviment. Organismes unicel·lulars, ja siguin orgànuls o algunstipus de cèl·lules són capaços de moviment, contracció, desplaçament. Això és proporcionat per proteïnes que formen part de l'estructura del seu aparell motor: cilis, flagels, membrana citoplasmàtica. Si parlem de cèl·lules que no es poden moure, les proteïnes poden contribuir a la seva contracció (miosina muscular).
- Funció nutritiva o de reserva. És l'acumulació de molècules de proteïnes en els ous, els embrions i les llavors de les plantes per reposar encara més els nutrients que f alten. Quan es divideixen, els pèptids donen aminoàcids i substàncies biològicament actives que són necessàries per al desenvolupament normal dels organismes vius.
- Funció energètica. A més dels hidrats de carboni, les proteïnes també poden donar força al cos. Amb la descomposició d'1 g del pèptid, s'alliberen 17,6 kJ d'energia útil en forma d'adenosina trifosfat (ATP), que es gasta en processos vitals.
- Funció senyal i reguladora. Consisteix en la implantació d'un control acurat dels processos en curs i la transmissió de senyals de les cèl·lules als teixits, d'aquests als òrgans, d'aquests últims als sistemes, etc. Un exemple típic és la insulina, que fixa estrictament la quantitat de glucosa a la sang.
- Funció receptora. Es realitza canviant la conformació del pèptid en un costat de la membrana i implicant l' altre extrem en la reestructuració. Al mateix temps, es transmet el senyal i la informació necessària. Molt sovint, aquestes proteïnes s'incorporen a les membranes citoplasmàtiques de les cèl·lules i exerceixen un estricte control sobre totes les substàncies que hi passen. També aviseu sobrecanvis químics i físics en el medi ambient.
- Funció de transport dels pèptids. Es realitza per proteïnes de canal i proteïnes portadores. El seu paper és evident: transportar les molècules necessàries a llocs amb una concentració baixa des de parts amb una alta. Un exemple típic és el transport d'oxigen i diòxid de carboni a través d'òrgans i teixits per part de la proteïna hemoglobina. També realitzen el lliurament de compostos de baix pes molecular a través de la membrana cel·lular de l'interior.
- Funció estructural. Un dels més importants d'aquells que actua la proteïna. L'estructura de totes les cèl·lules, els seus orgànuls la proporcionen precisament els pèptids. Ells, com un marc, estableixen la forma i l'estructura. A més, el donen suport i el modifiquen si cal. Per tant, per al creixement i desenvolupament, tots els organismes vius necessiten proteïnes a la dieta. Aquests pèptids inclouen elastina, tubulina, col·lagen, actina, queratina i altres.
- Funció catalítica. Els enzims ho fan. Nombroses i variades, acceleren totes les reaccions químiques i bioquímiques del cos. Sense la seva participació, una poma normal a l'estómac es podria digerir en només dos dies, amb una alta probabilitat de podrir-se. Sota l'acció de la catalasa, la peroxidasa i altres enzims, aquest procés dura dues hores. En general, és gràcies a aquest paper de les proteïnes que es duu a terme l'anabolisme i el catabolisme, és a dir, el metabolisme plàstic i energètic.
Funció protectora
Hi ha diversos tipus d'amenaces de les quals les proteïnes estan dissenyades per protegir el cos.
Primer, la químicaatac de reactius traumàtics, gasos, molècules, substàncies de diversos espectres d'acció. Els pèptids són capaços d'entrar en interacció química amb ells, convertint-los en una forma inofensiva o simplement neutralitzant-los.
En segon lloc, l'amenaça física de les ferides: si la proteïna fibrinogen no es transforma a temps en fibrina al lloc de la lesió, la sang no es coagularà, la qual cosa significa que no es produirà un bloqueig. Aleshores, per contra, necessitareu el pèptid de plasmina, que és capaç de dissoldre el coàgul i restaurar la permeabilitat del vas.
Tercer, l'amenaça a la immunitat. L'estructura i la importància de les proteïnes que formen les defenses immunitàries són extremadament importants. Els anticossos, les immunoglobulines i els interferons són elements importants i significatius del sistema limfàtic i immunitari humà. Qualsevol partícula estranya, molècula nociva, part morta de la cèl·lula o tota l'estructura està sotmesa a una investigació immediata pel compost peptídic. És per això que una persona pot protegir-se cada dia de les infeccions i els virus simples de manera independent, sense l'ajuda de medicaments.
Propietats físiques
L'estructura d'una proteïna cel·lular és molt específica i depèn de la funció realitzada. Però les propietats físiques de tots els pèptids són similars i es redueixen a les característiques següents.
- El pes d'una molècula és de fins a 1.000.000 de d altons.
- Els sistemes col·loïdals es formen en una solució aquosa. Allà, l'estructura adquireix una càrrega que pot variar en funció de l'acidesa de l'entorn.
- Quan s'exposen a condicions dures (irradiació, àcid o àlcali, temperatura, etc.), poden passar a altres nivells de conformació, és a dirdesnaturalitzar. Aquest procés és irreversible en el 90% dels casos. Tanmateix, també hi ha un canvi invers: renaturació.
Aquestes són les principals propietats de les característiques físiques dels pèptids.
