Les proteïnes són un dels elements orgànics importants de qualsevol cèl·lula viva del cos. Realitzen moltes funcions: suport, senyalització, enzimàtica, transport, estructural, receptor, etc. Les estructures primàries, secundàries, terciàries i quaternàries de les proteïnes s'han convertit en importants adaptacions evolutives. De què estan fetes aquestes molècules? Per què és tan important la conformació correcta de les proteïnes a les cèl·lules del cos?
Components estructurals de les proteïnes
Els monòmers de qualsevol cadena polipeptídica són aminoàcids (AA). Aquests compostos orgànics de baix pes molecular són força comuns a la naturalesa i poden existir com a molècules independents que realitzen les seves pròpies funcions. Entre ells es troben el transport de substàncies, la recepció, la inhibició o l'activació d'enzims.
Hi ha uns 200 aminoàcids biogènics en total, però només 20 d'ells poden ser monòmers proteics. Es dissolen fàcilment a l'aigua, tenen una estructura cristal·lina i molts tenen un gust dolç.
C químicDes del punt de vista de l'AA, es tracta de molècules que contenen necessàriament dos grups funcionals: -COOH i -NH2. Amb l'ajuda d'aquests grups, els aminoàcids formen cadenes, connectant-se entre si amb un enllaç peptídic.
Cada un dels 20 aminoàcids proteinogènics té el seu propi radical, depenent de les propietats químiques que varien. Segons la composició d'aquests radicals, tots els AA es classifiquen en diversos grups.
- No polar: isoleucina, glicina, leucina, valina, prolina, alanina.
- Polar i sense càrrega: treonina, metionina, cisteïna, serina, glutamina, asparagina.
- Aromàtic: tirosina, fenilalanina, triptòfan.
- Polar i amb càrrega negativa: glutamat, aspartat.
- Polar i carregada positivament: arginina, histidina, lisina.
Qualsevol nivell d'organització de l'estructura de la proteïna (primària, secundària, terciària, quaternaria) es basa en una cadena polipeptídica formada per AA. L'única diferència és com es plega aquesta seqüència a l'espai i amb l'ajuda de quins enllaços químics es manté aquesta conformació.
Estructura primària de la proteïna
Qualsevol proteïna es forma als ribosomes: orgànuls cel·lulars no membranosos que participen en la síntesi de la cadena polipeptídica. Aquí, els aminoàcids es connecten entre si mitjançant un fort enllaç peptídic, formant una estructura primària. Tanmateix, aquesta estructura de proteïna primària és molt diferent de la quaternària, per la qual cosa és necessària una major maduració de la molècula.
Com les proteïnesl'elastina, les histones, el glutatió, ja amb una estructura tan senzilla, són capaços de realitzar les seves funcions al cos. Per a la gran majoria de proteïnes, el següent pas és la formació d'una conformació secundària més complexa.
Estructura proteica secundària
La formació d'enllaços peptídics és el primer pas en la maduració de la majoria de proteïnes. Perquè puguin realitzar les seves funcions, la seva conformació local ha de patir alguns canvis. Això s'aconsegueix amb l'ajuda d'enllaços d'hidrogen, fràgils, però alhora nombroses connexions entre els centres bàsics i àcids de les molècules d'aminoàcids.
Així es forma l'estructura secundària de la proteïna, que es diferencia de la quaternari per la seva senzillesa d'assemblatge i conformació local. Això últim significa que no tota la cadena està sotmesa a transformació. Els enllaços d'hidrogen es poden formar en diversos llocs a diferents distàncies els uns dels altres, i la seva forma també depèn del tipus d'aminoàcids i del mètode d'acoblament.
El lisozima i la pepsina són representants de proteïnes que tenen una estructura secundària. La pepsina participa en la digestió i el lisozima fa una funció protectora al cos, destruint les parets cel·lulars dels bacteris.
Característiques de l'estructura secundària
Les conformacions locals de la cadena peptídica poden diferir entre si. Ja s'han estudiat diverses desenes, i tres d'elles són les més habituals. Entre ells hi ha l'hèlix alfa, les capes beta i el gir beta.
Espiral alfa –una de les conformacions més comunes de l'estructura secundària de la majoria de proteïnes. És un marc de vareta rígida amb una carrera de 0,54 nm. Els radicals d'aminoàcids apunten cap a l'exterior
Les espirals de la mà dreta són les més habituals i de vegades es poden trobar homòlegs per a mà esquerra. La funció de conformació es realitza mitjançant ponts d'hidrogen, que estabilitzen els rínxols. La cadena que forma l'hèlix alfa conté molt poca prolina i aminoàcids carregats polars.
- El torn beta s'aïlla en una conformació separada, encara que es pot anomenar part de la capa beta. El resultat final és la flexió de la cadena peptídica, que està suportada per ponts d'hidrogen. Normalment, el lloc de la corba en si consta de 4-5 aminoàcids, entre els quals la presència de prolina és obligatòria. Aquest AK és l'únic amb un esquelet rígid i curt, que li permet formar un autogir.
- La capa beta és una cadena d'aminoàcids que forma diversos corbes i els estabilitza amb ponts d'hidrogen. Aquesta conformació és molt semblant a un full de paper plegat en acordió. Molt sovint, les proteïnes agressives tenen aquesta forma, però hi ha moltes excepcions.
Distingeix entre capa beta paral·lel i antiparal·lel. En el primer cas, els extrems C- i N- coincideixen als revolts i als extrems de la cadena, i en el segon cas no.
Estructura terciària
Un envasament addicional de proteïnes condueix a la formació d'una estructura terciària. Aquesta conformació s'estabilitza amb l'ajuda d'enllaços d'hidrogen, disulfur, hidrofòbics i iònics. El seu gran nombre permet retorçar l'estructura secundària en una de més complexa.formar-lo i estabilitzar-lo.
Separa les proteïnes globulars i fibril·lars. La molècula dels pèptids globulars és una estructura esfèrica. Exemples: albúmina, globulina, histones en estructura terciària.
Les proteïnes fibril·lars formen cadenes fortes, la longitud de les quals supera la seva amplada. Aquestes proteïnes solen realitzar funcions estructurals i de conformació. Alguns exemples són la fibroïna, la queratina, el col·lagen, l'elastina.
L'estructura de les proteïnes a l'estructura quaternària de la molècula
Si diversos glòbuls es combinen en un sol complex, es forma l'anomenada estructura quaternària. Aquesta conformació no és típica de tots els pèptids, i es forma quan cal fer funcions importants i específiques.
Cada glòbul d'una proteïna complexa és un domini o protòmer separat. Col·lectivament, l'estructura de les proteïnes de l'estructura quaternària d'una molècula s'anomena oligòmer.
Normalment, aquesta proteïna té diverses conformacions estables que es canvien constantment entre si, ja sigui en funció de l'impacte de qualsevol factor extern, o quan sigui necessari realitzar diferents funcions.
Una diferència important entre l'estructura terciària i quaternària d'una proteïna són els enllaços intermoleculars, que són els responsables de connectar diversos glòbuls. Al centre de tota la molècula, sovint hi ha un ió metàl·lic, que afecta directament la formació d'enllaços intermoleculars.
Estructures proteiques addicionals
No sempre una cadena d'aminoàcids és suficient per fer les funcions d'una proteïna. ATEn la majoria dels casos, altres substàncies de naturalesa orgànica i inorgànica s'uneixen a aquestes molècules. Com que aquesta característica és característica del nombre aclaparador d'enzims, la composició de proteïnes complexes normalment es divideix en tres parts:
- L'apoenzim és la part proteica de la molècula, que és una seqüència d'aminoàcids.
- El coenzim no és una proteïna, sinó una part orgànica. Pot incloure diversos tipus de lípids, hidrats de carboni o fins i tot àcids nucleics. Això inclou representants de compostos biològicament actius, entre els quals hi ha vitamines.
- Cofactor: una part inorgànica, representada en la gran majoria dels casos per ions metàl·lics.
L'estructura de les proteïnes en l'estructura quaternària d'una molècula requereix la participació de diverses molècules d'origen diferent, per la qual cosa molts enzims tenen tres components alhora. Un exemple és la fosfocinasa, un enzim que assegura la transferència d'un grup fosfat d'una molècula d'ATP.
On es forma l'estructura quaternària d'una molècula de proteïna?
La cadena polipeptídica comença a sintetitzar-se als ribosomes de la cèl·lula, però la maduració de la proteïna es produeix en altres orgànuls. La molècula acabada de formar ha d'entrar al sistema de transport, que consta de la membrana nuclear, el RE, l'aparell de Golgi i els lisosomes.
La complicació de l'estructura espacial de la proteïna es produeix al reticle endoplasmàtic, on no només es formen diversos tipus d'enllaços (hidrogen, disulfur, hidròfob, intermolecular, iònic), sinó que també s'hi afegeix coenzim i cofactor. Això forma un quaternariestructura de proteïnes.
Quan la molècula està completament preparada per treballar, entra al citoplasma de la cèl·lula o a l'aparell de Golgi. En aquest últim cas, aquests pèptids s'envasen en lisosomes i es transporten a altres compartiments de la cèl·lula.
Exemples de proteïnes oligomèriques
L'estructura quaternària és l'estructura de les proteïnes, que està dissenyada per contribuir a la realització de les funcions vitals d'un organisme viu. La complexa conformació de les molècules orgàniques permet, en primer lloc, influir en el treball de molts processos metabòlics (enzims).
Les proteïnes biològicament importants són l'hemoglobina, la clorofil·la i l'hemocianina. L'anell de porfirina és la base d'aquestes molècules, al centre de les quals hi ha un ió metàl·lic.
Hemoglobina
L'estructura quaternària de la molècula de proteïna de l'hemoglobina consta de 4 glòbuls connectats per enllaços intermoleculars. Al centre hi ha una porfina amb un ió ferros. La proteïna es transporta al citoplasma dels eritròcits, on ocupen al voltant del 80% del volum total del citoplasma.
La base de la molècula és l'hemo, que té una naturalesa més inorgànica i és de color vermell. També és el principal producte de degradació de l'hemoglobina al fetge.
Tots sabem que l'hemoglobina realitza una funció de transport important: la transferència d'oxigen i diòxid de carboni per tot el cos humà. La complexa conformació de la molècula proteica forma centres actius especials, que són capaços d'unir els gasos corresponents a l'hemoglobina.
Quan es forma un complex proteïna-gas, es formen les anomenades oxihemoglobina i carbohemoglobina. Tanmateix, n'hi ha un mésuna varietat d'aquestes associacions, que és força estable: carboxihemoglobina. Es tracta d'un complex de proteïnes i monòxid de carboni, l'estabilitat del qual explica els atacs d'ofec amb una toxicitat excessiva.
Clorofil·la
Un altre representant de proteïnes amb estructura quaternària, els enllaços de domini de les quals ja estan suportats per un ió magnesi. La funció principal de tota la molècula és la participació en els processos de fotosíntesi de les plantes.
Hi ha diferents tipus de clorofil·les, que es diferencien entre si en els radicals de l'anell de porfirina. Cadascuna d'aquestes varietats està marcada amb una lletra separada de l'alfabet llatí. Per exemple, les plantes terrestres es caracteritzen per la presència de clorofil·la a o clorofil·la b, mentre que les algues també contenen altres tipus d'aquesta proteïna.
Hemocianina
Aquesta molècula és un anàleg de l'hemoglobina en molts animals inferiors (artròpodes, mol·luscs, etc.). La principal diferència en l'estructura d'una proteïna amb una estructura molecular quaternària és la presència d'un ió zinc en lloc d'un ió ferro. L'hemocianina té un color blavós.
De vegades la gent es pregunta què passaria si substituïssim l'hemoglobina humana per hemocianina. En aquest cas, el contingut habitual de substàncies a la sang, i en particular els aminoàcids, es veu alterat. L'hemocianina també és inestable per formar un complex amb el diòxid de carboni, de manera que la "sang blava" tendiria a formar coàguls de sang.
