Els filaments intermedis són una estructura característica de les cèl·lules eucariotes. Són autoensamblables i resistents químicament. L'estructura i les funcions dels filaments intermedis estan determinades per les característiques dels enllaços de les molècules de proteïnes. No només serveixen per formar la bastida cel·lular, sinó que també garanteixen la interacció dels orgànuls.
Descripció general
Els filaments són estructures de proteïnes filamentoses que participen en la construcció del citoesquelet. Segons el diàmetre es divideixen en 3 classes. Els filaments intermedis (IF) tenen un valor mitjà de secció transversal de 7-11 nm. Ocupen una posició intermèdia entre els microfilaments Ø5-8 nm i els microtúbuls Ø25 nm, pels quals van rebre el seu nom.
Hi ha 2 tipus d'aquestes estructures:
- Lamina. Estan al nucli. Tots els animals tenen filaments laminars.
- Citoplasmàtica. Es troben al citoplasma. Disponible en nematodes, mol·luscs i vertebrats. En aquest últim, alguns tipus de cèl·lules poden estar absents (per exemple, a les cèl·lules glials).
Ubicació
Els filaments intermedis són un dels principals elements del citoesquelet dels organismes vius les cèl·lules dels quals contenen nuclis (eucariotes). Els procariotes també tenen anàlegs d'aquestes estructures fibril·lars. No es troben a les cèl·lules vegetals.
La majoria dels filaments es troben a la zona perinuclear i els feixos de fibrils, que es troben sota la membrana plasmàtica i s'estenen des del centre fins a les vores de les cèl·lules. N'hi ha especialment molts en aquelles espècies que estan sotmeses a estrès mecànic: al múscul, a l'epiteli i també a les cèl·lules de les fibres nervioses.
Tipus de proteïnes
Com demostren els estudis, les proteïnes que formen els filaments intermedis es distingeixen en funció del tipus de cèl·lules i de l'etapa de la seva diferenciació. Tanmateix, tots estan relacionats.
Les proteïnes de filaments intermedis es divideixen en 4 tipus:
- Queratines. Formen polímers de dos subtipus: àcids i neutres. El pes molecular d'aquests compostos oscil·la entre 40.000 i 70.000 amu. m. Depenent de la font del teixit, el nombre de diverses formes heterogènies de queratines pot arribar a diverses desenes. Es divideixen en 2 grups segons la isoforme: epitelial (els més nombrosos) i còrnies, que formen el pèl, les banyes, les ungles i les plomes dels animals.
- En el segon tipus, es combinen 3 tipus de proteïnes que tenen gairebé el mateix pes molecular (45.000-53.000 amu). Aquests inclouen: vimentina (teixit connectiu, cèl·lules escamoses,revestiment de la superfície dels vasos sanguinis i limfàtics; cèl·lules sanguínies) desmin (teixit muscular); periferina (neurones perifèriques i centrals); proteïna àcida fibril·lar glial (proteïna cerebral altament específica).
- Proteïnes de neurofilaments que es troben a les neurites, processos cilíndrics que transporten impulsos entre les cèl·lules nervioses.
- Proteïnes de la làmina nuclear que subjau a la membrana nuclear. Són els precursors de tots els altres PF.
Els filaments intermedis poden consistir en diversos tipus de les substàncies anteriors.
Propietats
Les característiques del PF estan determinades per les seves característiques següents:
- gran nombre de molècules polipeptídiques en secció transversal;
- fortes interaccions hidrofòbiques que tenen un paper important en l'assemblatge de macromolècules en forma de superbobina retorçada;
- formació de tetràmers amb alta interacció electrostàtica.
Com a resultat, els filaments intermedis adquireixen les propietats d'una corda retorçada forta: es dobleguen bé, però no es trenquen. Quan es tracten amb reactius i electròlits forts, aquestes estructures són les últimes a entrar en solució, és a dir, es caracteritzen per una alta estabilitat química. Així, després de la desnaturalització completa de les molècules de proteïnes a la urea, els filaments es poden muntar de manera independent. Les proteïnes introduïdes des de l'exterior s'integren ràpidament a l'estructura ja existent d'aquests compostos.
Estructura
Per la seva estructura, els filaments intermedis no es ramifiquenpolímers capaços tant de la formació de compostos macromoleculars com de la despolimerització. La seva inestabilitat estructural ajuda les cèl·lules a canviar la seva forma.
Malgrat que els filaments tenen una composició diversa segons el tipus de proteïnes, tenen el mateix pla estructural. Al centre de les molècules hi ha una hèlix alfa, que té la forma d'una hèlix dreta. Es forma per contactes entre estructures hidrofòbiques. La seva estructura conté 4 segments espirals separats per seccions curtes no espirals.
Als extrems de l'hèlix alfa hi ha dominis amb una estructura indefinida. Tenen un paper important en el muntatge del filament i la interacció amb els orgànuls cel·lulars. La seva mida i la seva seqüència de proteïnes varien molt entre les diferents espècies d'IF.
Crear proteïnes
El principal material de construcció per a PF són els dímers: molècules complexes compostes per dues de simples. Normalment inclouen 2 proteïnes diferents connectades per estructures en forma de vareta.
El tipus de filaments citoplasmàtics consisteix en dímers que formen fils d'1 bloc de gruix. Com que són paral·lels però en sentit contrari, no hi ha polaritat. Aquestes molècules dimèriques poden formar-ne de més complexes més tard.
Funcions
Les principals funcions dels filaments intermedis són les següents:
- garantir la resistència mecànica de les cèl·lules i els seus processos;
- adaptació als estressants;
- participaciócontactes que proporcionen una connexió forta de cèl·lules (epitelial i teixit muscular);
- distribució intracel·lular de proteïnes i orgànuls (localització de l'aparell de Golgi, lisosomes, endosomes, nuclis);
- participació en el transport de lípids i senyalització entre cèl·lules.
PF també afecta la funció mitocondrial. Tal com mostren experiments de laboratori amb ratolins, en aquells individus que no tenen el gen desmina, la disposició intracel·lular d'aquests orgànuls es veu alterada i les cèl·lules es programen per a una vida útil més curta. Com a resultat, es redueix el consum d'oxigen dels teixits.
D' altra banda, la presència de filaments intermedis contribueix a una disminució de la mobilitat mitocondrial. Si la vimentina s'introdueix artificialment a la cèl·lula, es pot restaurar la xarxa IF.
Importància de la medicina
Les violacions en la síntesi, l'acumulació i l'estructura de la PF condueixen a l'aparició d'algunes condicions patològiques:
- Formació de gotes hialines al citoplasma de les cèl·lules hepàtiques. D'una altra manera, s'anomenen cossos de Mallory. Aquestes estructures són proteïnes FI de tipus epitelial. Es formen amb una exposició prolongada a l'alcohol (hepatitis alcohòlica aguda), així com una violació dels processos metabòlics en el càncer de fetge hepatocel·lular primari (en pacients amb hepatitis B viral i cirrosi), amb estancament de la bilis al fetge i la vesícula biliar. La hialina alcohòlica té propietats immunogèniques, que predeterminan el desenvolupament de la patologia sistèmica.
- Quan els gens muten,responsable de la producció de queratines, es produeix una mal altia hereditària de la pell: epidermòlisi bullosa. En aquest cas, hi ha una violació de la unió de la capa exterior de la pell a la membrana del soterrani que la separa del teixit connectiu. Com a resultat, es formen erosions i bombolles. La pell es torna molt sensible als menors danys mecànics.
- Formació de plaques senils i embolcalls neurofibril·lars a les cèl·lules cerebrals en la mal altia d'Alzheimer.
- Alguns tipus de miocardiopatia associada a una acumulació excessiva de PF.
Esperem que el nostre article respongui totes les vostres preguntes.
